免费配资 [des-Pro2]-Bradykinin (Angiotensin I Converting Enzyme inhibitor)；Arg-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg_搜狐网

[Des-Pro2]-Bradykinin 是一种蛋白酶 (protease) 抑制剂。[Des-Pro2]-Bradykinin 可防止甲硫氨酸脑啡肽的降解。

基本信息英文名称：[des-Pro²]-Bradykinin；des-Pro²-bradykinin；Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitor；Arg-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH 中文名称：去脯氨酸 ²- 缓激肽；血管紧张素 Ⅰ 转换酶抑制剂肽 CAS 号：80943-05-1 氨基酸序列：精氨酸 - 脯氨酸 - 甘氨酸 - 苯丙氨酸 - 丝氨酸 - 脯氨酸 - 苯丙氨酸 - 精氨酸单字母序列：RPGFSPFR 三字母序列：H-Arg-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH 分子式：C₄₅H₆₆N₁₄O₁₀ 分子量：963.09 精确质量：962.4900 等电点（pI）：11.2（理论计算值，强碱性多肽）纯度：≥95%、≥98%（HPLC 检测）结构类型：线性八肽，无分子内二硫键，无环化修饰展开剩余77%结构信息

结构图：

该多肽为天然缓激肽的 N 端缺失修饰类似物，在天然缓激肽（Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg）基础上缺失第 2 位脯氨酸（Pro²）；肽链为线性柔性构象，无 α- 螺旋、β- 折叠等固定二级结构，分子中脯氨酸残基提供局部构象刚性；分子 N 端与 C 端均为精氨酸残基，带有强碱性胍基，整体呈强碱性，水溶性优异；疏水性氨基酸与极性氨基酸交替排布，可精准契合血管紧张素转换酶的底物结合口袋，是典型的酶抑制型多肽结构。

作用机理及研究进展

该多肽为高选择性血管紧张素转换酶（ACE）竞争性抑制剂，自身无明显的激肽 B1/B2 受体激动或拮抗活性，核心作用机制为通过模拟天然缓激肽的 N 端结合特征，竞争性占据 ACE 的催化活性中心，阻断 ACE 对内源性缓激肽的降解灭活，同时抑制血管紧张素 Ⅰ 向血管紧张素 Ⅱ 的转化，实现对肾素 - 血管紧张素 - 激肽系统的双重调控。

研究进展主要作为标准化工具肽应用于 ACE 酶活性的体外定量检测、ACE 抑制剂类先导化合物的筛选与活性评价；用于肾素 - 血管紧张素系统与激肽释放酶 - 激肽系统的代谢通路关联研究；应用于高血压、心肌重构、内皮功能损伤等心血管相关病理机制的基础研究；为新型多肽类 ACE 靶向药物的结构优化与分子设计提供结构参考。

溶解与保存条件溶解性：易溶于水、生理盐水、磷酸盐缓冲液（pH 4.0–8.0）；可溶于 DMSO、甲醇等有机溶剂。溶解建议：使用无菌去离子水或缓冲液直接溶解配制储备液，无需额外助溶。保存条件：粉末状态 4℃避光密封可短期保存 1–3 个月，-20℃避光密封可长期稳定保存 1 年以上；溶液建议分装后 - 20℃冻存，避免反复冻融，4℃条件下 24–48 小时内保持稳定。稳定性：对氨基肽酶、羧肽酶等蛋白酶敏感，水溶液建议现配现用，低温、避光、无菌环境可显著延缓多肽降解。相关多肽 Bradykinin（缓激肽）：RPPGFSPFR，CAS 58-82-2，天然 ACE 底物与 B2 受体激动剂 Lys-Bradykinin（赖氨酸缓激肽）：KRPPGFSPFR，CAS 342-10-9，血浆源性激肽 [des-Arg⁹]-Bradykinin：RPPGFSPF，CAS 342-11-0，缓激肽 B1 受体激动剂 [des-Arg¹]-Bradykinin：PPGFSPFR，CAS 23815-91-6，内源性 B1 受体配体 Captopril：经典小分子 ACE 抑制剂，与本品作用靶点一致相关文献 Ryan JW, Ryan US, Stewart JM. Inhibition of angiotensin converting enzyme by bradykinin analogs. Biochemical Pharmacology, 1978, 27(18): 2227-2230. Bunning P, Davis AR, Corin RE. Substrate specificity of angiotensin-converting enzyme: interaction with bradykinin fragments. Peptides, 1984, 5(3): 545-549. Skidgel RA, Erdos EG. Structure and function of angiotensin-converting enzyme. Annual Review of Pharmacology and Toxicology, 1985, 25: 37-58. Ehlers MR, Riordan JF. Structural basis for the interaction of angiotensin-converting enzyme with peptide inhibitors. Biochemistry, 1991, 30(41): 10055-10062. Ondetti MA, Cushman DW. Angiotensin-converting enzyme inhibitors: discovery and development. Annual Review of Pharmacology and Toxicology, 1981, 21: 281-306.

发布于：上海市

道正网配资提示：文章来自网络，不代表本站观点。