![免费配资 [des-Pro2]-Bradykinin (Angiotensin I Converting Enzyme inhibitor);Arg-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg_搜狐网](/uploads/allimg/260214/141454450104Y1.jpg)
[Des-Pro2]-Bradykinin 是一种蛋白酶 (protease) 抑制剂。[Des-Pro2]-Bradykinin 可防止甲硫氨酸脑啡肽的降解。
基本信息 英文名称:[des-Pro²]-Bradykinin;des-Pro²-bradykinin;Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitor;Arg-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH 中文名称:去脯氨酸 ²- 缓激肽;血管紧张素 Ⅰ 转换酶抑制剂肽 CAS 号:80943-05-1 氨基酸序列:精氨酸 - 脯氨酸 - 甘氨酸 - 苯丙氨酸 - 丝氨酸 - 脯氨酸 - 苯丙氨酸 - 精氨酸 单字母序列:RPGFSPFR 三字母序列:H-Arg-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH 分子式:C₄₅H₆₆N₁₄O₁₀ 分子量:963.09 精确质量:962.4900 等电点(pI):11.2(理论计算值,强碱性多肽) 纯度:≥95%、≥98%(HPLC 检测) 结构类型:线性八肽,无分子内二硫键,无环化修饰展开剩余77%结构信息结构图:
该多肽为天然缓激肽的 N 端缺失修饰类似物,在天然缓激肽(Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg)基础上缺失第 2 位脯氨酸(Pro²);肽链为线性柔性构象,无 α- 螺旋、β- 折叠等固定二级结构,分子中脯氨酸残基提供局部构象刚性;分子 N 端与 C 端均为精氨酸残基,带有强碱性胍基,整体呈强碱性,水溶性优异;疏水性氨基酸与极性氨基酸交替排布,可精准契合血管紧张素转换酶的底物结合口袋,是典型的酶抑制型多肽结构。
作用机理及研究进展该多肽为高选择性血管紧张素转换酶(ACE)竞争性抑制剂,自身无明显的激肽 B1/B2 受体激动或拮抗活性,核心作用机制为通过模拟天然缓激肽的 N 端结合特征,竞争性占据 ACE 的催化活性中心,阻断 ACE 对内源性缓激肽的降解灭活,同时抑制血管紧张素 Ⅰ 向血管紧张素 Ⅱ 的转化,实现对肾素 - 血管紧张素 - 激肽系统的双重调控。
研究进展主要作为标准化工具肽应用于 ACE 酶活性的体外定量检测、ACE 抑制剂类先导化合物的筛选与活性评价;用于肾素 - 血管紧张素系统与激肽释放酶 - 激肽系统的代谢通路关联研究;应用于高血压、心肌重构、内皮功能损伤等心血管相关病理机制的基础研究;为新型多肽类 ACE 靶向药物的结构优化与分子设计提供结构参考。
溶解与保存条件 溶解性:易溶于水、生理盐水、磷酸盐缓冲液(pH 4.0–8.0);可溶于 DMSO、甲醇等有机溶剂。 溶解建议:使用无菌去离子水或缓冲液直接溶解配制储备液,无需额外助溶。 保存条件:粉末状态 4℃避光密封可短期保存 1–3 个月,-20℃避光密封可长期稳定保存 1 年以上;溶液建议分装后 - 20℃冻存,避免反复冻融,4℃条件下 24–48 小时内保持稳定。 稳定性:对氨基肽酶、羧肽酶等蛋白酶敏感,水溶液建议现配现用,低温、避光、无菌环境可显著延缓多肽降解。相关多肽 Bradykinin(缓激肽):RPPGFSPFR,CAS 58-82-2,天然 ACE 底物与 B2 受体激动剂 Lys-Bradykinin(赖氨酸缓激肽):KRPPGFSPFR,CAS 342-10-9,血浆源性激肽 [des-Arg⁹]-Bradykinin:RPPGFSPF,CAS 342-11-0,缓激肽 B1 受体激动剂 [des-Arg¹]-Bradykinin:PPGFSPFR,CAS 23815-91-6,内源性 B1 受体配体 Captopril:经典小分子 ACE 抑制剂,与本品作用靶点一致相关文献 Ryan JW, Ryan US, Stewart JM. Inhibition of angiotensin converting enzyme by bradykinin analogs. Biochemical Pharmacology, 1978, 27(18): 2227-2230. Bunning P, Davis AR, Corin RE. Substrate specificity of angiotensin-converting enzyme: interaction with bradykinin fragments. Peptides, 1984, 5(3): 545-549. Skidgel RA, Erdos EG. Structure and function of angiotensin-converting enzyme. Annual Review of Pharmacology and Toxicology, 1985, 25: 37-58. Ehlers MR, Riordan JF. Structural basis for the interaction of angiotensin-converting enzyme with peptide inhibitors. Biochemistry, 1991, 30(41): 10055-10062. Ondetti MA, Cushman DW. Angiotensin-converting enzyme inhibitors: discovery and development. Annual Review of Pharmacology and Toxicology, 1981, 21: 281-306.发布于:上海市道正网配资提示:文章来自网络,不代表本站观点。